ヘモグロビン

成人のヘモグロビンはαサブユニットとβサブユニットと呼ばれる2種類のサブユニットそれぞれ２つから構成される四量体構造をしている。各サブユニットはグロビンと呼ばれるポリペプチド部分と補欠分子族である1つのヘム部分が結合したもので、分子量は１個あたり約16,000である。αサブユニットは141個アミノ酸からなり、βサブユニットは146個のアミノ酸から成る。ヘモグロビン分子全体(α2β2)の分子量は約64,500であり、ヘムを4つ含む。ヘムは価数が2価の鉄原子を中央に配位したポルフィリン誘導体である。このヘムの鉄原子に酸素が結合し、血液中を通って各組織へ運搬する。

オキシヘモグロビン（酸素と結合したヘモグロビン） と デオキシヘモグロビン（酸素と結合していないヘモグロビン）、二者にの構造的な分歧酸素と結合したヘモグロビンはオキシヘモグロビン（oxyhemoglobin）、酸素と結合していないヘモグロビンはデオキシヘモグロビン（deoxyhemoglobin）と呼ばれる。

オキシヘモグロビンは鮮赤色で動脈血の色、デオキシヘモグロビンは暗赤色で静脈血の色である。デオキシヘモグロビンの鉄原子はポルフィリンの窒素原子とヒスチジン残基のイミダゾール環の窒素原子と配位した四面体型であり、オキシヘモグロビンはイミダゾール環の反対側に酸素分子が結合して八面体型となっている。なお、ヘム部分に酸素が結合しても鉄は2価のままであり、酸化されにくい。しかし、一部は酸素の酸化力により、徐々に酸化されメトヘモグロビンになる(自動酸化)。赤血球中ではこの自動酸化を防ぐため還元酵素系が含まれる。

また、鉄原子の価数が3価であるヘモグロビンには酸素結合能がなくメトヘモグロビン（methemoglobin;MetHb）と呼ばれ、酸素のかわりに水がヘムの鉄原子に結合している。